Apprendre le mécanisme d'absorption des nutriments peptidiques à petite molécule

Avec l'étude approfondie de la nutrition des protéines et des acides aminés, les gens ont progressivement réalisé l'importance de nutrition peptidique. La dégradation des protéines dans les intestins animaux doit être pour libérer des acides aminés ou de petits peptides moléculaires peuvent être absorbés par les intestins. L'absorption de petites peptides moléculaires dans le fourrage total joue un rôle important dans l'absorption des protéines. Son utilisation d'absorption non seulement dans la digestion, l'absorption et le métabolisme des acides aminés jouent un rôle crucial, mais aussi dans le maintien de la santé intestinale de l'animal, la fonction immunitaire du corps est d'une grande importance.

Mécanismes d'absorption des peptides de petites molécules

La digestion des protéines et l'absorption de la théorie traditionnelle, la protéine dans la lumière, générée par la trypsine et le rôle de chymotrypsine des acides aminés libres et de l'oligopeptide (2 ~ 6 résidus d'acides aminés), les oligopeptides sous l'action de l'enzyme peptidique ont été hydrolysés en acide aminé libre, et entrer dans la circulation sanguine sous forme d'acide aminé libre, la protéine est une nutrition d'acide aminé. Mais en tant que personnes à la recherche de la digestion des protéines, de l'absorption et du métabolisme des règles, la théorie de la digestion des protéines, de l'absorption, a progressivement formé un nouveau point de vue, la protéine dans la lumière du produit d'hydrolyse, en plus de l'acide aminé, là sont quelques petits peptides moléculaires, de petits peptides moléculaires et des acides aminés libres sont absorbés par la muqueuse intestinale et transfert dans la circulation du sang.

Newey et Smith (1960) ont d'abord présenté un argument convaincant selon lequel les oligopeptides peuvent être complètement absorbés, et les gens ont progressivement accepté l'idée que les peptides peuvent être directement absorbés et utilisés par les animaux. Depuis lors, le mécanisme de transport des oligopeptides chez les animaux a été largement étudié. Ces études suggèrent qu'il peut y avoir une variété de systèmes de transport d'oligopeptides chez les animaux. Les modes de transport des oligopeptides dans différentes espèces animales peuvent être différents, et les mêmes espèces animales peuvent avoir concentré différents modes de transport d'oligopeptides.

je. Mécanisme d'absorption du petit peptide chez les animaux monogastriques

La protéine dans l'alimentation de l'animal après une série d'enzymes dans le tube digestif, la dégradation en acide aminé libre (FAA) et l'oligopeptide (OP), l'un des oligopeptides de la frontière chorionique en intestin grêle par l'amipeptidase A et l'amipeptidase N, Finalement, à l'acide aminé libre (FAA) et à la forme du petit peptide moléculaire (SP) est absorbé par les animaux. Le mécanisme de transport des petits peptides peut avoir les trois formes suivantes.

Un système de transport d'échange H + -NA + dépendant du pH qui ne consomme pas d'ATP.

Les processus de transport actifs, qui dépendent des concentrations d'hydrogène ou de calcium, nécessitent une consommation d'ATP, et ce mode de transport est inhibé en présence d'hypoxie ou à l'ajout d'inhibiteurs métaboliques.

Système de transport de glutathion (GSH). Il a été constaté que le transport transmembranaire de GSH était lié aux gradients de concentration de Na +, K +, Li +, Ca2 + et Mn2 +, mais pas à la concentration de H +.

ii Mécanismes d'absorption des peptides de petites molécules chez les ruminants

Contrairement aux animaux monogastriques, l'absorption de petits peptides chez les ruminants peut être divisée en systèmes mésentériques et non mésentériques. Les peptides de petites molécules absorbés par le jéjunum, le côlon, l'iléon et le caecum pénètrent dans le système mésentérique. Cependant, les petits peptides absorbés par le rumen, le réticulum, l'omomasum, l'abomasum et le duodénum entrent dans le système non-mésentérique. Le système non mésentérique est la voie principale de l'absorption du peptide à petites molécules. L'absorption de petits peptides par les ruminants se produit soit sous forme de diffusion passive, soit sous forme de transport actif médié par les porteurs.

iii. Caractérisation des petits transporteurs peptidiques

À l'heure actuelle, au moins cinq types de transporteurs de peptides à petites molécules ont été trouvés chez les animaux, parmi lesquels PEPT1 et PEPT2 sont les vecteurs les plus étudiés. PEPT1 et PEPT2 sont des membres de la famille du transporteur d'oligopeptide (POT) dépendant du proton. PEPT1 est un support de peptide à faible affinité et à haute capacité, principalement exprimé dans le tube digestif, mais également faiblement exprimé dans le rein. PE PT2 est un vecteur peptidique à haute affinité et à basse capacité, principalement exprimé dans le rein. Les facteurs affectant le transport des transporteurs de peptides à petites molécules sont les suivants:

je). Niveau de nutriments. La malnutrition affectera considérablement l'absorption de petits peptides par les animaux.

ii). Insuline. L'insuline favorise le transport du dipeptide par PEPT1. L'insuline mobilise la PEPT1 stockée dans le pool cytoplasmique, augmentant ainsi la quantité de PEPT1 et donc le transport du dipeptide.

iii). Le niveau de camp intracellulaire peut inhiber le transport de petits peptides. Les peptides de petites molécules combinés avec différents acides gras carboxyle peuvent augmenter considérablement l'hydrophobicité du substrat, augmentant ainsi l'affinité de Pept1. De plus, le dipeptide circulaire peut être transporté plus efficacement et de manière stable que le dipeptide linéaire.

Facteurs affectant la libération et l'absorption des petits peptides

je. Facteurs affectant la libération de petits peptides

je). Le contenu et la qualité des protéines alimentaires. L'activité de la bordure de la bordure de la brosse intestinale a augmenté lorsque les animaux ont été nourris avec des régimes à riche teneur en protéines. L'activité de la peptidase et l'absorption du peptide ont été diminuées lorsque le régime alimentaire a été alimenté avec une faible protéine ou pas de protéines. Pendant la digestion, la quantité et la proportion de peptides de petites molécules formées sont également liées à la qualité des protéines alimentaires. La protéine avec des acides aminés équilibrés peut produire plus de peptides de petites molécules. Des protéines de mauvaise qualité produisent un grand nombre d'acides aminés libres et un petit nombre de fragments de peptide de poids moléculaire important. Non seulement la proportion d'acides aminés dans l'alimentation affecte la libération de petits peptides, mais aussi le type d'acides aminés. Il a été constaté que la libération de peptide protéique était positivement corrélée avec la lysine disponible.

ii). Conditions de traitement et de stockage. Les conditions de traitement et de stockage sont des facteurs importants affectant la libération de petites peptides moléculaires pendant la digestion des protéines. Il a été constaté que la libération du peptide de la farine de soja après chauffage ou stockage à long terme n'était que de 63% de celle de la farine de soja fraîche avec un contenu LYS disponible. La raison peut être que la réaction de Maillard se produit, ce qui rend difficile la liaison peptidique entre le résidu LYS et son résidu d'acides aminés adjacent, affectant ainsi la digestibilité des protéines. Des expériences d'hydrolyse in vitro ont montré que les peptides de petites molécules libérés de la viande cuit à la vapeur étaient moindres, tandis que la viande congelée, séchée ou fraîche libéra plus de peptides de petites molécules.

iii). Protease dans le tube digestif. Les protéines ingérées par les animaux sont hydrolysées par des protéases dans le tube digestif pour produire des peptides et des acides aminés libres. La trypsine et l'hydroxypeptidase n'agissent que sur des liaisons peptidiques composées des groupes carboxyle de lysine et d'arginine; La pepsine hydrolyse plusieurs liaisons peptidiques différentes et dégrade la plupart des protéines en polypeptides et quelques acides aminés. Dans différents segments intestinaux, lumen et cellules intestinales, la quantité, la proportion relative et l'activité de ces enzymes sont différentes, ce qui affecte la libération de peptides à petite molécule à différents degrés.

ii Facteurs affectant l'absorption des petits peptides

je). Qualité des protéines dans les aliments

Pendant la digestion, la quantité et la proportion de peptides formés sont liés à la qualité des protéines. Les résultats montrent que les protéines peuvent être facilement hydrolysées dans des oligopeptides avec un faible poids moléculaire et une grande quantité dans l'alimentation avec une teneur élevée équilibrée des acides aminés essentiels. Mais la carence essentielle en acides aminés, la protéine d'alimentation déséquilibrée produit la quantité petite, le grand fragment de peptide de masse moléculaire. La protéolyse animale produit une proportion plus élevée de peptides de petites molécules, tandis que la protéolyse végétale produit plus d'acides aminés libres, et la libération de peptides à petites molécules est directement proportionnelle à la teneur en acides aminés de base disponibles (comme la lysine).

ii). Propriétés physiques et chimiques du petit peptide

L'une est la longueur de la chaîne peptidique. Les études actuelles suggèrent que les dipeptides et les tripeptides peuvent être complètement absorbés, mais que les oligopeptides au-dessus des tripeptides peuvent être entièrement absorbés restent controversés. Deux est la configuration. En général, le type L est plus facilement absorbé que le type D, et la configuration des résidus d'acides aminés neutres est plus facilement absorbée que le peptide de configuration de résidus d'acides aminés acide et de base. Le troisième est l'affinité du peptide et du porteur de petites molécules. Les peptides composés d'acides aminés hydrophobes avec de grandes chaînes latéraux sont plus faciles à absorber, tandis que les peptides hydrophiles avec de petites molécules chargés sont plus difficiles à absorber.

iii). Traitement des aliments et conditions de stockage

Les conditions de traitement et de stockage sont des facteurs importants affectant la proportion de petites peptides moléculaires libérés aux acides aminés libres pendant la digestion des protéines. La réaction de Maillard pendant le traitement et le stockage des protéines a également un certain effet sur l'absorption des peptides de petites molécules.

iv). L'état physiologique d'un animal

L'état physiologique et les changements métaboliques de l'animal peuvent également affecter l'absorption de petits peptides. Les animaux ont une capacité différente à utiliser des peptides de petites molécules à différents stades de croissance. L'âge, l'état de santé et ainsi de suite affecteront l'absorption et l'utilisation des peptides de petites molécules.

v). Facteur de régulation métabolique

Des études récentes ont montré que les petits peptides sont non seulement des substrats pour le métabolisme des protéines, mais aussi des régulateurs physiologiques importants. Comme l'hormone de croissance, le stimulant et d'autres facteurs de régulation peuvent être directement sous forme de neurotransmetteur, mais aussi indirectement la sécrétion d'hormone ou d'enzyme des récepteurs intestinaux et jouent un rôle. De même, les changements métaboliques des hormones de croissance, des stimulants et d'autres facteurs de régulation affecteront à leur tour l'efficacité de l'utilisation des protéines.

vi). Utilisation d'agents protecteurs

Puisqu'il y a une absorption non mésentérique des peptides chez les ruminants et que les peptides peuvent être utilisés par les micro-organismes et les tissus du rumen, l'absorption des peptides de petites molécules peut être modifiée en ajoutant des agents protecteurs. La concentration de peptide du rumen a augmenté de 19,69% après avoir ajouté de l'acétate de sodium dans le régime des moutons HU. Lorsque l'ionophore a été ajouté au régime de chèvre, la protection des peptides dans le rumen a été augmentée de 20% et la digestibilité globale de l'azote a également été considérablement améliorée.

Ces dernières années, de grands progrès ont été réalisés dans l'étude des oligopeptides. Comme mentionné ci-dessus, le mécanisme d'absorption des petits peptides joue un rôle important dans l'utilisation des protéines par les animaux. Ce mécanisme permet l'absorption des acides aminés plus rapidement que la dégradation pour libérer les acides aminés pour la réabsorption, améliorant ainsi l'utilisation des protéines chez les animaux. De plus, certains oligopeptides peuvent être utilisés comme substances actives physiologiques, qui peuvent être directement absorbées par les animaux et participer à la fonction physiologique et à la régulation métabolique des animaux. Par conséquent, l'absorption de petits peptides est d'une grande importance pour les animaux.